Phototheque UNIGE

L'oxydation de deux cystéines vicinales dans l'interleukine-38 agit comme un interrupteur qui change la conformation de la protéine et expose des séquences propices à l'agrégation sous forme d'amyloïdes. Dans cette étude, Diaz-Barreiro, Cereghetti et al. mettent en lumière les mécanismes moléculaires à l'origine de ce processus et suggèrent son importance pour la fonction barrière de l’épiderme. L’image représente cet interrupteur moléculaire sur la peau du personnage, les lumières de la ville symbolisant la conversion de monomères d'IL-38 (à droite) en fibrilles amyloïdes (à gauche). (Diaz Barreiro et al, 2024) © Rémi Jeandenand

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Oxidation of two vicinal cysteines in interleukin-38 activates a redox switch, which exposes aggregation-prone sequences that drive amyloid formation. In this study, Diaz-Barreiro, Cereghetti et al. illuminate the molecular mechanisms behind this process and suggest its relevance to epidermal barrier function. The cover art represents this redox switch on the person’s skin, with city lights symbolizing the transition from IL-38 monomers (right) to amyloid fibrils (left). Image credit: Rémi Jeandenand. (Diaz Barreiro et al., 2024) © Rémi Jeandenand